Структура белка

Первичная структура белка – это сообщающиеся пептидными связями остатки аминокислот, имеющие вид линейной молекулы. Аминокислоты в полипептидной цепи размещаются не случайно, а в определенном фиксированном порядке, и именно этот порядок определяет химические и физические свойства и функции белка. Подсчитано, что в небольшом полипептидной цепи, состоит только из 150 аминокислот, могут образоваться более миллиарда комбинаций аминокислот. Отсюда следует, что каждый вид белка имеет свою уникальную аминокислотную последовательность. Поскольку в состав белка входят как кислые, так и щелочные аминокислоты, любой белок обладает амфотерными свойствами. При нейтральном значении pH в зависимости от баланса кислых или щелочных аминокислот большинство водорастворимых белков имеют определенный заряд и способны двигаться в электрическом поле или к аноду, или к катоду. Это свойство используется для разделения смеси белков, достигается электрофорезом в специальных носителях – гелях. Значение pH, при котором в белке количество отрицательно заряженных групп соответствует количеству положительно заряженных, является изоэлектрической точкой белка. При этом он теряет способность двигаться в электрическом поле.

Ранее установление аминокислотной последовательности любого белка отнимало много лет. Первым белком, у которого была расшифрована последовательность остатков аминокислот, был инсулин. (Вспомните, какую функцию выполняет этот гормон.) Эти исследования были проведены в Кембриджском университете в течение 10 лет (1945-1954), а их автор – лауреат Нобелевской премии Ф. Сэнгер (род. 1918). Непосредственное определение аминокислотной последовательности и на сегодня остается достаточно сложным делом, даже при наличии специальных приборов, которые автоматизируют этот процесс. В наше время определены последовательности сотен белков самых организмов.

Как оказалось, чем более родственными меж собой виды животных и растений, тем подобнейших в них порядок аминокислотных последовательностей гомологичных белков. Это дает возможность количественно оценить родство видов, принадлежащих к разным группам организмов. Это направление в систематике животных и растений, получивший название молекулярной филогении, сформировавшийся в последние десятилетия XX в., Но благодаря ему уже получен ряд важных научных результатов. В частности выяснилось, что у человека и шимпанзе более 98 % белков имеют идентичные аминокислотные последовательности, а потому ученые говорят, что человека и шимпанзе « вылеплено с одной молекулярного теста ». Для сравнения: во внешне очень похожих видов грызунов или мушек – дрозофил лишь около 75 % белков имеют идентичные аминокислотные последовательности.

Вторичная структура белка чаще всего представляет собой закрученный в спираль полипептидная цепь. Этот факт установили американские ученые I. Полинг (1901-1994) и Р. Кори (1897-1971) в 1951 p., Использовав рентгено – структурный анализ. Такой тип конформации был назван a – спирали, которую обычно сравнивают с винтовой лестницей. Высота каждой « ступени » соответствует размерам остатка одной аминокислоты, а высота одного оборота – 3,6 аминокислотных остатков. Считается, что такая пространственная форма молекулы белка энергетически наиболее выгодна. Спираль образуется вследствие водородных связей, возникающих между остатками СО- группы одной аминокислоты и NH- групп другой аминокислоты, удаленной именно на четыре аминокислотных остатка. Водородные связи значительно слабее ковалентных, но благодаря тому, что спираль « прошита » многочисленными водородными связями, ее структура очень прочная.

Третичная структура белка возникает автоматически с вторичной и является результатом взаимодействия аминокислотных радикалов с молекулами растворителя. При этом гидрофобные участки молекулы втягиваются внутрь молекулы, а гидрофильные остаются снаружи. Таким образом форму и объем молекулы белка в трехмерном пространстве формируют гидрофобные связи, которые являются очень слабыми. Однако эта их особенность в данном случае не порок, а наоборот, их преимущество, потому что делает структуру белка лабильной. В некоторых белков третичная структура молекулы может стабилизироваться еще и ковалентными связями за счет образования дпсульфиднпх мостиков между молекулами цистеина, расположенными на удаленных частях молекулы.

Теги: аминокислоты, Биология, органические соединения, связь, строение человека, структура