Итак, фермент состоит из двух частей: белковой – апофермента (от лат. Апо – без чего-то и фермент) и небелковой – кофермента (от лат. Ко – вместе и фермент). Роль последнего в одних ферментов выполняют специальные низкомолекулярные вещества – витамины, в других – ионы металлов или некоторые соединения. Белковая часть фермента может иметь третичную или четвертичную структуру. Это вызвано тем, что ферменты, которые состоят из нескольких белковых субъединиц, имеют большую специфичность действия. В любой клетке содержится несколько сотен видов ферментов, каждый из которых катализирует определенную реакцию, воздействуя на конкретное вещество – субстрат (от лат. Субстратум – основа).
Сначала названия ферментам давали по случайным ассоциациями, которые возникали в их первооткрывателей. Например, фермент пепсин (126) получил вполне логичное название от греческого слова пепсис – пищеварения, а другой пищеварительный фермент – трипсин почему-то от трип – сис – разжижает. В дальнейшем названия ферментам давали в соответствии с тем, на субстрат влияет фермент. Фермент, расщепляющий полисахарид амилозу к молекулам глюкозы, назвали амилазой (127), а фермент, разрушающий связи молекул ортофосфатиои кислоты с другими молекулами, – фосфатазой.
Классификация ферментов
В основу современной классификации ферментов положено несколько признаков, в частности, на субстрат действует фермент, какую реакцию он катализирует и, если эта реакция обусловлена переносом активных групп с одной молекулы на другую, то в названии указывается соединение, к которой эта группа транспортируется. Согласно Международной комиссии по номенклатуре каждый фермент имеет свой номер – шифр. Всего выделяют шесть классов ферментов.
Оксидоредуктазы катализируют реакции окисления или восстановления. До сих ферментов принадлежат несколько важных: каталаза (128), которая катализирует расписание водород перокспду постоянно образуется в клетках, к воде и кислорода лактатдегидрогеназа катализирует окисление молочной кислоты до пировиноградной, алкогольдегидрогеназа окисляет спирты до альдегидов. Считается, что именно генетически обусловленный дефицит последнего фермента является причиной неспособности переносить спиртные напитки отдельными лицами.
Свойства ферментов
Трансферазы катализируют перенос определенных групп атомов с одной молекулы субстрата на другую. Среди ферментов этого класса особое значение имеют фосфотра – нсферазы, транспортирующих фосфатную группу с одной молекулы на другую.
Гидролазы катализируют реакции гидролиза (амилаза, фосфатаза, пепсин, трипсин).
Лиазы катализируют разрыв химических связей в молекуле субстрата, который не приводит к гидролизу. В результате линейные молекулы могут переходить в кольцевые, или вместо одинарной связи будет образовываться двойной (дезаминазы).
Изомеразы катализируют пространственные изменения в структуре молекулы субстрата, то есть превращают один изомер на другой.
Лигазы катализируют образование химических связей между субстратами за счет гидролиза энергосберегающих молекул. Типичным примером является ДНК – полимераза, с помощью которой образуются молекулы ДНК.
(No Ratings Yet)
Загрузка...