Кроме протеогликанов, основное вещество межклеточного матрикса содержит специальные белки – неколлагеновые структурные гликопротеины. В отличие от протеогликанов белковая часть гликопротеинов составляет менее 10%, углеводный компонент представлен олигосахаридных цепью с 1015 мономеров. Мономерами гликопротеинов могут быть: манноза, фукоза, рамноза, арабиноза, ксилоза, сиаловые кислоты (ацильные производные неграминовои кислоты). Гликопротеины отличаются между собой разнообразием олигосахаридных цепей, последовательностью аминокислот в белке. Они выполняют роль матрицы, регулирующего расположения и стабилизирует фибриллы коллагена, их агрегацию с протеогликанами; образуют основу для формирования эластиновых структур, участвующих в минерализации тканей. По своим свойствам гликопротеины делятся на растворимые и нерастворимые.
Фибронектин – специальные белки соединительной ткани
Фибронектин – растворимый неколлагеновых гликопротеин межклеточного матрикса, который синтезируется и выделяется в внеклеточную вещество многими клетками. Белок состоит из двух полипептидных цепей, соединенных SSзвьязкамы у Скинця. Отдельный цепь состоит из 78 доменов, между которыми есть неструктурированные гибкие участки. Обязательным компонентом домена является последовательность: АргГлиАсп, с помощью которой он может присоединяться к клеточным рецепторам (интегринов). На доменах расположены специфические центры для связывания различных веществ. Фибронектин присоединяется к углеводных остатков сиалогликолипидив (ганглиозидов) и сиалогликопротеинив клеточных мембран, коллагена, гиалуроновой кислоты, сульфитированных гликозамингликанов, гепарина.
На молекуле фибронектина есть центр связывания для энзима трансглутаминазы, регулирующая реакцию между остатками глутаминовой кислоты одного белка и остатками лизина другое. Присоединяясь к фибронектина, трансглутаминазе «сшивает» отдельные молекулы белка друг с другом и с другими белками. Благодаря своим свойствам фибронектин выполняет интегративную функцию в организации межклеточного вещества, а также способствует адгезии клеток, поэтому его называют «молекулярным клеем». Различные типы фибронектина способствуют миграции эпителиальных и мезенхимальных клеток, стимулируют пролиферацию и миграцию эмбриональных и опухолевых клеток, контролируют дифференцировку и поддержания цитоскелета клеток, участвующих в воспалительных и пролиферативных процессах.
К растворимых гликопротеинов соединительной ткани относят также «корове» белки протеогликанов, связующие белки и некоторые белки плазмы крови.
Нерастворимые гликопротеины образуют «каркас» межклеточного матрикса.
Ламинин, нидоген, фибриллина, Остеонектин, тенасцин и тромбоспондин
Ламинин относят к нерастворимых белков базальных мембран. Его молекула имеет крестообразную форму и состоит из трех полипептидных цепей. Молекула ламинина имеет центры связывания для коллагена IV типа, нидоген, фибронектина и других веществ, несколько центров связывания с клетками. Основная функция белка – моделирование клеточной поведения через воздействие на их рост, морфологию, дифференцировки и подвижность. Он выполняет функцию адгезивного белка для эпителиальных и мезенхимальных клеток.
Нидоген – сульфатированных гликопротеин базальных мембран. Белок имеет один полипептидную цепь с тремя глобулярными доменами: один имеет центр связывания ламинина, другой – центр связывания коллагена IV типа. Нидоген может образовывать тройной комплекс ламининнидогенколаген, связывая различные компоненты межклеточного матрикса. Он содержит специфические последовательности для присоединения к клеточной поверхности.
Фибриллина – структурный гликопротеин, компонент микрофибрилл, который обеспечивает образование эластиновых волокон. Он есть в аорте, хрусталике глаза. Нарушение его синтеза белка вызывает развитие синдрома Марфана.
Остеонектин, тенасцин, тромбоспондин – гликопротеины, участвующие в эмбриогенезе и морфогенезе, клеточной ответы на повреждения, способные взаимодействовать с различными лигандами, могут проявлять как антиадгезивные, так и адгезивные свойства. Концентрация этих белков может повышаться при некоторых опухолевых заболеваниях.