• Главная
  • Образование
  • Общество
  • Природа
  • Медицина
  • История
  • География
  • Экономика и финансы
Сборник рефератов
Сборник рефератов » Природа » Эластин в соединительной ткани

Эластин в соединительной ткани

Биологическая роль, свойства, химический состав, строение эластина.

Эластин – фибриллярный белок – основной протеин эластиновых волокон. В значительном количестве он содержится в межклеточном веществе тканей, которые периодически ростягуються и сокращаются: ​​кожа, связи, стенки кровеносных сосудов, легких. Благодаря эластина эти ткани приобретают резиноподобных свойств. Они значительно растягиваются в длину, сохраняя высокую прочность на разрыв и возвращаются к исходным размерам после прекращения нагрузки. Например, эластин аорты скручивается и раскручивается с каждым ударом сердца, сохраняя свою упругость и способность возвращаться в первоначальное положение в течение всей жизни человека.

Эластин в соединительной ткани

Эластин в соединительной ткани

Эластин не растворим в воде, солевых растворах, разбавленных кислотах и щелочах. Даже концентрированная серная кислота плохо действует на него.

По своей природе эластин – гликопротеин с молекулярной массой 70 кДа. В его состав входит около 800 аминокислот. Как и коллаген, он вмещает много остатков глицина и пролина, значительно меньше гидроксипролина, мало метионина, в нем отсутствуют триптофан и цистеин. В отличие от коллагена он имеет гораздо больше остатков валина и аланина, но меньше глутаминовой кислоты и аргинина. В составе эластина преобладают гидрофобные аминокислоты, очень мало полярных и вовсе нет гидроксилизин. Значительное содержание гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулярной структуры, поэтому полипептидные цепи эластина не образуют упорядоченной вторичной и третичной структур, а приобретают в межклеточном матриксе различной конформации. В структуре эластина имеющиеся фибриллярные и глобулярные участки. Молекулы белка образуют волокна и слои, в которых отдельные пептидные цепи связаны жесткими поперечными сшивками, создающих разветвленную сеть. В формировании таких сшивок участвуют остатки лизина двух, трех, четырех полипептидных цепей. Сначала три остатки лизина окисляются в соответствующие εальдегидив под действием Cuзалежнои лизилоксидазы при наличии пиридоксина. Затем они соединяются с четвертым остатком лизина, образуя замещено пиридиновое кольцо. Следствием является образование десмозинив (десмозину или изодесмозину). Такие структуры имеются лишь в эластине.

В образовании поперечных сшивок эластина участвует также специфическая аминокислота лизиннорлейцин, которая образуется за счет двух остатков лизина. Благодаря ковалентной сшивки между пептидными цепями сетка из волокон эластина способна растягиваться и сокращаться в разных направлениях, что придает эластичность тканям).

Синтез и Катаболизм эластина

Белок синтезируется в фибробластах как водорастворимый предшественник – «тропоеластин». В внеклеточном пространстве происходит фибриллогенезе, эластин «созревает»: между его молекулами образуются ковалентные поперечные сшивки за счет десмозинив и лизиннорлейцину, он становится нерастворимым и приобретает свои влестивостей.

Скорость обмена эластина очень низкая. Нативный эластин очень медленно гидролизуется пепсином, не расщепляется под действием трипсина и химотрипсина. Протеолиз белка происходит под действием эластазы поджелудочной железы и некоторых растительных протеаз. В тканях эластин расщепляется эластазой нейтронфилив.

Нарушение метаболизма эластина возникают при наследственных заболеваниях, сопровождающихся снижением активности лизилоксидазы, вследствие дефицита меди и витамина В6, при увеличении активности эластазы нейтрофилов, дефиците α1антитрипсину). Снижение активности лизилоксидазы вызывает нарушение образования десмозинив, вследствие чего образуются поперечные сшивки между молекулами эластина, снижаются эластические свойства и прочность тканей, проявляется в дефектах аорты, клапанов сердца, развития пневмоний и эмфиземы легких.

С возрастом активность лизилоксидазы снижается, синтез эластина замедляется. Кроме того, эластин разрушаются под действием ультрафиолетового излучения. Долговременное влияние УФпроменив на кожу активирует эластазу, которая разрушает эластин. Эластин теряет упорядоченную структуру и превращается в скопление аморфного белка. Кожа становится неровной, плотной, более грубой.


Загрузка...

Похожие материалы:

  1. Биохимия соединительной ткани
  2. Протеогликаны и гликозамингликаны в соединительной ткани
  3. Сложные углеводы соединительной ткани – гликозамингликаны
  4. Специальные белки соединительной ткани
Оценка статьи:
1 звезда2 зведы3 звезды4 звезды5 звезд (No Ratings Yet)
Загрузка...
Теги: Биохимия соединительной ткани, межклеточный матрикс, органы, органы человека, соединительная ткань, строение человека

Загрузка...

Навигация

  • Главная
  • Образование
  • Общество
  • Природа
  • Медицина
  • История
  • География
  • Экономика и финансы

Наши партнеры

1) Образовательные материалы для школьников и студентов;
2) Рефераты для студентов и школьников
3) реферати і лекції на українській мові.


При использовании материала ссылка на сайт обязательна. © 2013 Все права защищены